tirto.id - Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein.
Ada 2 fungsi pokok enzim, yakni mempercepat atau memperlambat reaksi kimia; dan mengatur sejumlah reaksi yang beda-beda dalam waktu yang sama.
Apa pengertian enzim dan komponen, sifat, fungsi, serta contoh jenis-jenisnya? Berikut ini penjelasannya masing-masing.
Apa Itu Enzim
Dalam ilmu biologi, enzim didefinisikan sebagai biokatalisator yang berfungsi mempercepat reaksi biologis di dalam tubuh. Dengan adanya enzim, proses reaksi biologis di dalam tubuh bisa terjadi tanpa ikut bereaksi dengan subtrat (komponen yang akan dipecah oleh enzim).
Enzim juga termasuk bagian penting di tubuh manusia. Dikutip dari livescience, enzim merupakan katalis yang sangat selektif. Artinya setiap enzim hanya mempercepat reaksi tertentu.
Beberapa enzim membantu memecah molekul besar menjadi potongan-potongan kecil yang lebih mudah diserap tubuh. Namun ada juga enzim yang membantu mengikat dua molekul menjadi satu untuk menghasilkan molekul baru.
Contoh Jenis Enzim
Berikut ini beberapa contoh jenis enzim di tubuh manusia seperti dilansir Medical News Today:
- Lipase: sekelompok enzim yang membantu mencerna lemak di usus.
- Amilase: membantu mengubah pati menjadi gula, ditemukan dalam air liur.
- Maltase: juga ditemukan dalam air liur, memecah gula maltosa menjadi glukosa. Maltosa ditemukan dalam makanan seperti kentang, pasta, dan bir.
- Tripsin: ditemukan di usus kecil, memecah protein menjadi asam amino.
- Laktase: juga ditemukan di usus kecil, memecah laktosa, gula dalam susu, menjadi glukosa dan galaktosa.
- Asetilkolinesterase: memecah neurotransmitter asetilkolin di saraf dan otot.
- Helikase: mengungkap DNA.
- DNA polimerase: mensintesis DNA dari deoksiribonukleotida.
- Enzim hati: memecah racun dalam tubuh.
Komponen Enzim
Sebagian besar enzim, terdiri atas dua komponen penyusun, yakni protein (apoenzim) dan non-protein (gugus prostetik).
Apoenzim adalah komponen paling dominan dalam struktur enzim. Selain itu, apoenzim ini bersifat labil karena mudah dipengaruhi oleh perubahan suhu dan pH, serta tidak tahan panas.
Adapun gugus prostetik terdiri dari ion anorganik dan ion organik kompleks. Ion anorganik dalam gugus prostetik disebut sebagai kofaktor. Fungsi kofaktor ialah katalis yang mampu meningkatkan kerja enzim. Sedangkan ion organik dalam gugus prostetik disebut koenzim, yang berfungsi untuk memindahkan zat kimia dari satu enzim ke enzim lain.
Sifat-sifat Enzim
Secara umum, Enzim memiliki setidaknya enam sifat yang khas. Pertama, enzim hanya mengubah kecepatan reaksi. Jadi, enzim tidak mengubah produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya meningkatkan laju suatu reaksi.
Kedua, enzim bekerja secara spesifik. Maka itu, enzim hanya mempengaruhi substrat tertentu.
Ketiga, enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti protein, antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya suhu kamar. Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa kuat, dan pelarut organik. Panas yang terlalu tinggi akan membuat enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagaimana mestinya.
Baca juga: Mengenal Teori-teori Pertumbuhan Ekonomi & Daftar Tokoh Pemikirnya
Keempat, enzim diperlukan dalam jumlah sedikit, sesuai dengan fungsinya sebagai katalisator.
Kelima, enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim dapat berbalik. Ini berarti enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain, dan juga sebaliknya, menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
Keenam, enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor (penghambat), serta konsentrasi substrat.
Fungsi dan Cara Kerja Enzim
Enzim bertindak sebagai katalis dalam organisme hidup. Enzim mengatur laju reaksi kimia tanpa dirinya sendiri berubah dalam proses tersebut. Molekul yang bekerja dengan enzim disebut dengan istilah substrat. Substrat berikatan dengan suatu daerah pada enzim yang disebut tapak aktif.
Ada dua model cara kerja enzim. Pada model gembok dan kunci (Lock and key), situs aktif enzim dibentuk secara tepat untuk menampung substrat tertentu. Sementara di model induced-fit atau kecocokan yang terinduksi, situs aktif dan media tidak cocok satu sama lain, tetapi keduanya mengubah bentuknya agar terhubung.
Dikutip dari Britannica, enzim mengkatalisasi banyak aspek dari metabolisme sel yang mempunyai fungsi berikut:
- Pencernaan makanan di mana molekul nutrisi yang besar (seperti protein, karbohidrat, dan lemak) dipecah menjadi molekul yang lebih kecil.
- Konservasi dan transformasi energi kimia.
- Konstruksi makromolekul seluler dari prekursor yang lebih kecil.
- Setiap sel di tubuh mengandung DNA. Setiap sel membelah, DNA perlu disalin. Enzim membantu dalam proses ini dengan melepaskan gulungan DNA dan menyalin informasi.
Enzim juga dibutuhkan di industri makanan dan medis. Fermentasi anggur, ragi roti, pengentalan keju, dan pembuatan bir telah dipraktekkan sejak awal, tetapi baru pada abad ke-19 reaksi ini dipahami sebagai hasil dari aktivitas katalitik enzim.
Sejak itu, enzim menjadi semakin penting dalam proses industri yang melibatkan reaksi kimia organik. Di dunia medis, penggunaan enzim untuk membunuh mikroorganisme penyebab penyakit, mempercepat penyembuhan luka, hingga mendiagnosis penyakit tertentu.
Baca juga: Teori Sejarah Masuknya Agama Hindu dan Buddha ke Indonesia
Baca juga
artikel terkait
ENZIM
atau
tulisan menarik lainnya
Desika Pemita
(tirto.id - dsk/add)
Penulis: Desika Pemita
Editor: Ibnu Azis
Kontributor: Desika Pemita
Subscribe for updates Unsubscribe from updates
Sebuah kofaktor adalah senyawa kimia non-protein yang diperlukan untuk aktivitas biologis protein. Protein ini biasanya enzim, dan kofaktor dapat dianggap "molekul pembantu" yang membantu dalam transformasi biokimia.
Kofaktor dapat dibagi lagi menjadi salah satu atau lebih ion anorganik, atau molekul organik atau metalloorganic kompleks yang disebut koenzim;[1] yang sebagian besar berasal dari vitamin dan dari nutrien organik yang dibutuhkan dalam jumlah kecil. Sebuah kofaktor yang terikat erat atau bahkan terikat secara kovalen disebut gugus prostetik.[2] Selain itu, beberapa sumber juga membatasi penggunaan istilah "kofaktor" untuk bahan anorganik.[3][4] Sebuah enzim yang tidak aktif tanpa kofaktor disebut sebuah apoenzim, sedangkan enzim lengkap dengan kofaktor disebut holoenzim.[5]
Beberapa enzim atau kompleks enzim memerlukan beberapa kofaktor. Sebagai contoh, kompleks multienzim piruvat dehidrogenase[6] pada persimpangan glikolisis dan siklus asam sitrat membutuhkan lima kofaktor organik dan satu ion logam: tiamina pirofosfat (TPP) yang terikat lemah, lipoamida dan flavin adenina dinukleotida (FAD) yang terikat secara kovalen, dan kosubstrat nikotinamida adenina dinukleotida (NAD+) dan koenzim A (CoA), serta sebuah ion logam (Mg2+).[7]
Kofaktor dapat dibagi menjadi dua kelompok utama: Kofaktor organik, seperti flavin atau heme, dan kofaktor anorganik, seperti ion logam Mg2+, Cu+, Mn2+, atau kluster besi-sulfur.
Kofaktor organik kadang dibagi lagi menjadi koenzim dan gugus prostetik. Istilah koenzim mengacu secara spesifik pada enzim dan, dengan demikian, sifat fungsional protein. Di sisi lain, gugus prostetik menekankan sifat pengikatan kofaktor ke protein (ketat atau kovalen) dan, dengan demikian, mengacu pada sifat struktural. Sumber yang berbeda memberi definisi koenzim, kofaktor, dan gugus prostetik yang sedikit berbeda. Beberapa mempertimbangkan molekul organik terikat ketat sebagai gugus prostetik dan bukan sebagai koenzim, sementara yang lain mendefinisikan semua molekul organik non-protein yang dibutuhkan untuk aktivitas enzim sebagai koenzim, dan mengklasifikasikannya yang terikat ketat sebagai gugus prostetik koenzim. Istilah ini sering digunakan secara longgar.
Suatu surat tahun 1980 dalam Trends in Biochemistry Sciences mencatat kebingungan dalam literatur dan perbedaan yang sewenang-wenang sewenang-wenang antara kelompok prostetik dan kelompok koenzim dan mengusulkan skema berikut. Di sini, kofaktor didefinisikan sebagai zat tambahan selain protein dan substrat yang diperlukan untuk aktivitas enzim dan kelompok prostetik sebagai zat yang menjalani seluruh siklus katalitik yang melekat pada satu molekul enzim tunggal. Namun, penulis tidak dapat sampai pada satu definisi menyeluruh tentang "koenzim" dan mengusulkan bahwa istilah ini dikeluarkan dari penggunaan dalam literatur.[8]
| Portal Kimia |
- Katalisis enzim
- Kimia anorganik
- Kimia organologam
- Kimia bioanorganik
- Teknik kofaktor
- ^ Hasim, Onn (2010). Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group - Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. hlm. 93–94.
- ^ Nelson, David (2008). <Lehninger Principles of Biochemistry>. New York: W.H. Freeman and Company. hlm. 184.
- ^ "coenzymes and cofactors". Diakses tanggal 17 November 2007.
- ^ "Enzyme Cofactors". Diakses tanggal 17 November 2007.
- ^ Sauke, David J.; Metzler, David E.; Metzler, Carol M. (2001). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (edisi ke-2nd). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 0-12-492540-5. Pemeliharaan CS1: Banyak nama: authors list (link)
- ^ Jordan F, Patel MS (2004). Thiamine: catalytic mechanisms in normal and disease states. New York, N.Y: Marcel Dekker. hlm. 588. ISBN 0-8247-4062-9.
- ^ "Pyruvate Dehydrogenase Complex". Chemistry LibreTexts. 2 Oktober 2013. Diakses tanggal 10 Mei 2017.
- ^ Bryce CFA (March 1979). "SAM – semantics and misunderstandings". Trends Biochem. Sci. 4 (3): N62. doi:10.1016/0968-0004(79)90255-X.
- Bugg T (1997). An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Oxford: Blackwell Science. ISBN 0-86542-793-3.
- Materi kuliah kofaktor Diarsipkan 2016-10-05 di Wayback Machine. (berkas Powerpoint)
- MeSH Enzyme+cofactors
- The CoFactor Database
Diperoleh dari "//id.wikipedia.org/w/index.php?title=Kofaktor_(biokimia)&oldid=20771465"